Please use this identifier to cite or link to this item: https://hdl.handle.net/20.500.11851/3329
Title: Hemoglobin Ve Nitrit Bağımlı Tirozin Nitrasyonu
Other Titles: Hemoglobin And Nitrite Dependent Tyrosine Nitration
Authors: Karageçili, Hasan
Kılınç, Kamer
31728
Keywords: Nitrates Hemoglobins Nitrites Nitric Oxide
Nitratlar Hemoglobinler Nitritler Nitrik Oksit
Issue Date: 2017
Publisher: Gumushane University
Gümüşhane Üniversitesi
Source: Karageçili, H., & KILINÇ, K. (2017). HEMOGLOBİN VE NİTRİT BAĞIMLI TİROZİN NİTRASYONU. Gümüşhane Üniversitesi Sağlık Bilimleri Dergisi, 6(1), 46-57.
Abstract: Nitric oxide (NO) reacts with oxyhemoglobin or oxymyoglobin resulting in the generation of nitrate and metHb or metMb. Unlike the case of nitrate, nitrite is not an innocuous end product of NO oxidation. Hemoproteins including several peroxidases are shown to cause nitrite oxidation in the presence of H2O2. Reactive nitrogen oxides generated in hemoprotein-catalyzed nitrite oxidation are held responsible for bactericidal and cytotoxic actions of nitrite. In this study with Griess method the oxidation of nitrite to nitrate in the presence of H2O2 by hemoglobin were searched. No nitrite oxidation was observed either in the absence of H2O2 or hemoglobin, showing that the reactive species causing nitrite oxidation is a oxoferryl complex (compound I) formed from the reaction of H2O2 with hemoglobin. In this study, similar to peroxidase enzymes, we found that hemoglobin causes the nitration of tyrosine. Hemoglobin-catalyzed tyrosine nitration was pH-dependent with the optimum pH of 6,0. Hemoglobin and H2O2 were essential components for tyrosine nitration. We have not observed any tyrosine nitration without hemoglobin even at the lowest pH studied. However during hemoglobin-catalyzed nitrite oxidation in the presence of H2O2, nitrating species are produced. We conclude that, by the series of reactions between hemoglobin, H2O2 and nitrite, nitrogen dioxide radical (NO2 - ) and/or peroxynitrite like reactive species are produced, and these species are responsible for tyrosine nitration.
Nitrik oksit (NO) oksihemoglobin ve oksimiyoglobin ile tepkimeye girmesi nitrat ve metHb veya metMb'nin meydana gelmesine neden olmaktadır. Nitratin tersine, nitrit NO oksidasyonunun zararsız bir son ürünü değildir. Hemoproteinlerden peroksidazların H2O2 varlığında nitrit oksidasyonuna neden oldukları gösterilmiştir. Hemoproteinlerin katalizlediği nitrit oksidasyonunda meydana gelen reaktif nitrojen oksitler, nitritin bakterisid ve sitotoksik etkilerinin sorumlusudurlar. Bu çalışmada Griess metodu ile hemoglobin tarafından H2O2 varlığında nitritin nitrata oksidasyonu araştırıldı. Hem H2O2 hem de hemoglobin yokluğunda nitrit oksidasyonu gözlenmedi, bu da göstermektedir ki nitrit oksidasyonuna neden olan reaktif tür H2O2 ile hemoglobinin reaksiyonundan meydana gelen oksoferril kompleksidir (bileşik I). Bu çalışmada, peroksidaz enzimlerine benzer şekilde, hemoglobinin tirozin nitrasyonuna neden olduğu bulundu. Hemoglobinin katalizlediği tirozin nitrasyonu pH bağımlı olup, nitrasyonun optimum pH'si 6,0 dır. Hemoglobin ve H2O2 tirozin nitrasyonu için gerekli bileşenlerdir. Hemoglobin yokluğunda, çalışılan en düşük pH'de bile tirozin nitrasyonu gözlenmedi. Bununla beraber H2O2 varlığında hemoglobinin katalizlediği nitrit oksidasyonu esnasında, nitratlayıcı türler meydana getirilmektedir. Sonuç olarak hemoglobin, H2O2 ve nitrit arasındaki reaksiyon serileri tarafından nitrojen dioksit radikali (NO2 - ) ve/veya peroksinitrit benzeri reaktif türler meydana getirilmektedir ve bu türler tirozin nitrasyonundan sorumludurlar.
URI: https://search.trdizin.gov.tr/yayin/detay/285679
https://hdl.handle.net/20.500.11851/3329
https://dergipark.org.tr/tr/pub/gumussagbil/issue/32271/358526
ISSN: 2146-9954
Appears in Collections:Temel Tıp Bilimleri Bölümü / Department of Basic Medical Sciences
TR Dizin İndeksli Yayınlar / TR Dizin Indexed Publications Collection

Show full item record

CORE Recommender

Page view(s)

36
checked on Dec 26, 2022

Google ScholarTM

Check


Items in GCRIS Repository are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.