Please use this identifier to cite or link to this item: https://hdl.handle.net/20.500.11851/5362
Title: MOLECULAR DYNAMICS INVESTIGATION OF ALPHACONOTOXIN SI BINDING TO nAChR
Other Titles: ALFA-KONOTOKSIN SI’NIN nAChR’YE BAĞLANMASININ MOLEKÜLER DINAMIK ARAŞTIRMASI
Authors: Tuna, Onur
Baştuğ, Turgut
Keywords: Mühendislik, Kimya
Issue Date: 2015
Abstract: Nikotinik Asetilkolin Reseptörler (nAChR) analjezikler gibi ilaçların keşfinde önemli bir rol oynamaktadır. Alfa-konotoksin SI (SI) koni salyangozun zehrinde bulunan 13 aminoasitli bir peptiddir. Yeni ilaçlar keşfetmek için bu peptidlerin etkileşimlerinin araştırılması önemlidir. Moleküler etkileşimleri deneysel olarak araştırmak neredeyse imkansızdır. Bu durumda, Moleküler Dinamik (MD) simülasyonları gibi hesaplamalı teknikler bu etkileşim mekanizmalarını ortaya çıkarmak için kullanılır. nAChR için saflaştırılmış bir yapı Unwin N. tarafından 2005'te yayınlanmıştır. [1] HADDOCK ve NAMD yazılım paketleri kullanarak sırasıyla kenetlenme ve MD simülasyonları gerçekleştirdik. MD çalışmalarımızın en olası bağlanma bölgelerini ve SI'nın nAChR için afinitesini etkileyen önemli aminoasitleri sunan önceki deneysel çalışmalarla uyumlu olduğunu gösterdik. Verimli bir yaklaşım kullanarak Ortalama Kuvvet Potansiyeli hesaplarından nAChR ve SI etkileşim mekanizmasını ortaya çıkardık.
Nicotinic Acetylcholine Receptors (nAChR) play an important role in drug discovery such as analgesics. Alpha-conotoxin SI (SI) is a 13-aminoacide peptide which exists in the venom of sea cone shell. It is crucial to investigate the interaction of such peptides for discovering novel drugs. It is almost impossible to investigate the molecular interactions using experimental techniques. At this stage, computational studies such as molecular dynamics (MD) simulations are used to demonstrate such interaction mechanisms. A refined structure for nAChR (Figure 1) was published by Unwin N. in 2005 [1]We have carried out docking and MD simulations using HADDOCK and NAMD software packages respectively. We show that our MD studies are in agreement with the previous experimental studies [2,3] which present the most possible binding sites and interaction mechanism of nAChR and SI from Potential of Mean Force calculations using a costefficient approach.
URI: https://search.trdizin.gov.tr/yayin/detay/229696
https://hdl.handle.net/20.500.11851/5362
ISSN: 2149-0120
2149-0120
Appears in Collections:Malzeme Bilimi ve Nanoteknoloji Mühendisliği Bölümü / Department of Material Science & Nanotechnology Engineering
TR Dizin İndeksli Yayınlar / TR Dizin Indexed Publications Collection

Show full item record

CORE Recommender

Page view(s)

18
checked on Feb 6, 2023

Google ScholarTM

Check


Items in GCRIS Repository are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.